Enzyme als Biokatalysatoren

Enzymatische Vorgänge waren schon in prähistorischer Zeit bekannt, jedoch ohne die bewusste Kenntnis von Enzymen und deren Wirkungsweise.

Enzyme (griech.: enzymon, in der Hefe bzw. dem Sauerteig enthalten) sind hochmolekulare Eiweiße, die als Biokatalysatoren bei sehr vielen Stoffwechselreaktionen in tierischen sowie pflanzlichen Organismen beteiligt sind. Früher wurden die Enzyme auch als Fermente bezeichnet. Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen des Stoffwechsels. Dabei wird die Aktivierungsenergie durch intermediäre Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes verringert.

Die Funktion des Enzyms ist nicht an den lebenden Organismus gebunden, da sie auch außerhalb des Organismus wirken, sondern vielmehr an die Unversehrtheit seines räumlichen Aufbaus. Diese festgelegte räumliche Struktur wird durch die Anordnung mehrerer benachbarter Aminosäurereste bestimmt. Sie bilden das Aktivitätszentrum. Die an der Reaktion beteiligten Substanzen (Substrate) werden dort angelagert, in der Reaktion umgesetzt und nach Ablauf der Reaktion als Produkt abgelöst. Das Aktivitätszentrum kann auch durch ein Coenzym mit Nichtproteincharakter repräsentiert sein. Das Coenzym verbindet sich dann mit dem alleine nicht wirksamen Enzymprotein (Apoenzym) zum aktiven Enzym (Holoenzym).

Coenzyme können Derivate von Vitaminen sein. Es können aber auch einfach nur Metall-Ionen sein. Diese Enzyme bezeichnet man oft auch als Metallenzyme oder Metallproteide (z. B. die eisenhaltigen Enzyme der Atmungskette).
Enzyme sind Kolloide, d. h., sie diffundieren nicht durch Membranen. Aufgrund ihrer proteinartigen Struktur werden sie beim Erhitzen auf über 60 °C unter Zugabe von Säuren, Basen oder Schwermetall-Ionen irreversibel zerstört (denaturiert). Die chemische Veränderung wirkt sich dabei in erster Linie auf die räumliche Struktur des Enzyms aus.

Historisches

Fermentative Vorgänge waren schon in prähistorischer Zeit bekannt. Schon lange bevor man schreiben konnte, wurde beispielsweise Hefe genutzt. Eine zufällige Entdeckung im alten Ägypten brach mit der bis dahin bekannten Reinheitstradition beim Brotbacken, welche besagte, dass zum Backen nur Mehl und Wasser verwendet werden durften. Aus diesen Zutaten entstanden dann die noch heute bekannten Fladenbrote. Die Ägypter bemerkten, dass übrig gebliebener und über Nacht sauer gewordener Brotteig beim Backen nicht nur bessere Backeigenschaften entwickelte, sondern auch einen anderen Geschmack. Die Ägypter verliebten sich in dieses neue Brot und wurden deshalb von ihren Nachbarn spöttisch als Brotfresser bezeichnet.

Das neue Brot entwickelte neben dem neuen Geschmack auch viel feinere und gleichmäßig verteilte Bläschen beim Backen. Dadurch wurde das Brot lockerer. Diese Eigenschaften werden durch die während der Ruhezeit von Bakterien gebildete Milch- und Essigsäure sowie das durch Hefe gebildete Kohlenstoffdioxid hervorgerufen. Noch heute ist diese Vorgehensweise bekannt. Man bezeichnet es als Sauerteig und das daraus hergestellte Brot als gesäuertes Brot. Die Umsetzungen wurden durch Enzyme (griech.: enzymon, in der Hefe bzw. dem Sauerteig enthalten) katalysiert. Enzyme bewirken auch u. a. das Nachreifen von gelagerten Früchten.

Die Natur der direkten Enzymwirkung wurde aber erst 1834 von BERZELIUS erkannt. 1836 isolierte THEODOR SCHWANN (1810-1882) das Pepsin aus dem Magensaft und 1894 EMIL FISCHER (1852-1919) Maltase und Lactase. Danach verlief die Entwicklung sehr schnell, denn 1911 erkannten A. MATHEWS und GLENN, dass Enzyme ein Coenzym und ein Apoenzym enthalten. 1926 gelang es SUMMER, das erste Enzym zu kristallisieren, die Urease. 1930 konnte NORTHROP das erstmals bei Pepsin und Trypsin tun.