Viren, Viroide und Prionen

Viren stellen keine eigenständigen Lebewesen dar, zeigen aber bestimmte Merkmale des Lebens, sobald sie in eine Wirtszelle eingedrungen sind. Die Vermehrung, die Weitergabe genetischer Information und die Bildung bestimmter Stoffwechselprodukte sind solche Lebensmerkmale. Als Wirtsorganismen werden von den heute weit über 2 000 bekannten Viren alle Gruppen von Lebewesen genutzt: Prokaryoten, Protisten, Pilze, niedere und höhere Pflanzen, Wirbellose und Wirbeltiere. Die Virusvermehrung führt stets zu einer krankhaften Schädigung des Wirts. Somit sind Viren immer als Krankheitserreger aufzufassen.

Viren in Bakterien, sogenannte Bakteriophagen, schädigen oder zerstören Procyten, Mykoviren vermehren sich in Pilzzellen. So mancher biotechnologische Produktionsprozess wird durch Phagenbefall gestört und dessen Ergebnis infrage gestellt.

Tier- und Menschenviren:
Eine seuchenhaft auftretende Viruserkrankung bei Nutztieren ist die Maul- und Klauenseuche. In Rinder-, Schweine- und Schafbeständen breitet sich das Virus meist schnell aus und verursacht nicht selten große Verluste. Gefürchtete, virusbedingte Tierkrankheiten sind auch die Schweine- und die Geflügelpest, die Myxomatose und die Hämorrhagische Krankheit der Kaninchen sowie die Tollwut unter Haus- und Wildtieren.
Auch der Mensch wird von Viren attackiert. Windpocken, Masern, Röteln, die Gürtelrose, Kinderlähmung, die ansteckende Gelbsucht, Aids, der eher harmlose Schnupfen und die Influenza (echte Grippe) sind Beispiele dafür.

Die Struktur der heute bekannten Viren ist weitgehend aufgeklärt. Das Virusgenom besteht entweder aus DNA oder RNA in einsträngiger (ss DNA, ss RNA) oder doppelsträngiger (ds DNA, ds RNA) Form. Manche Viren enthalten ein fragmentiertes Genom, was ihre genetische Variabiliät außerordentlich begünstigt. Die Nucleinsäure besteht dann aus mehreren Stücken.

Die Verschiedenheit des Virusgenoms bestimmt in entscheidendem Maße die Replikationsstrategie des einzelnen Virions. Die Virus-Nucleinsäure bildet zusammen mit Proteinen ein Nucleocapsid oder eine Nucleokapsel. Sogenannte umhüllte Viren tragen zusätzlich eine Proteinhülle (Envelop) mit verschiedenartigen Anhängseln (Peplomeren). Die Nucleocapsidproteine besitzen gruppenspezifische Hüllproteine mit typenspezifischen antigenen Eigenschaften von zum Teil beachtlicher Variabilität. Die Hülle des Influenza-Virus trägt über 3 000 solcher Proteinanhängsel.

Prionen

In letzter Zeit erregen Krankheiten Aufsehen, die durch „proteinaceous infectious particles“ – kurz Prionen – ausgelöst werden. Im Jahr 1985 wurde in England eine bis zu jener Zeit unbekannte Krankheit bei Rindern festgestellt, die sich in Bewegungsstörungen, Stehunfähigkeit, Überempfindlichkeit und Verhaltensstörungen äußerte. Pathologische Untersuchungen offenbarten starke Veränderungen im Nervensystem. Das Gehirn war schwammartig, was der Krankheit den Namen „Bovine Spongiforme Enzephalopathie“ (BSE) oder Rinderwahnsinn einbrachte. Als Ursache dieser Erkrankung wurde eine Infektion mit einer Isoform der Prionproteine nachgewiesen. Hierbei handelt es sich um ein Oberflächenprotein, das vor allem in den Zellen des zentralen Nervensystems vorkommt (Abkürzung: PrPC) und sich in die pathogene Form (PrPSc) umwandeln kann.

Über die Ursachen der BSE-Auslösung ist man bis heute nicht ausreichend informiert. Die Prion-Hypothese aber geht davon aus, dass einmal gebildetes PrPSc normale PrPC-Moleküle immer wieder zur Konformationsänderung veranlassen kann. Eine Infektion mit PrPSc erfolgt vorwiegend über den Magen-Darm-Trakt. Mehrere Milliarden Moleküle scheinen für eine Infektion erforderlich zu sein. Die PrPSc-Moleküle passieren die Lymphfollikel des Dünndarms und gelangen danach bevorzugt in das Nervensystem. Vom Übertritt der pathogenen Proteine im Dünndarm bis zum Auftreten von BSE-Symptomen vergehen beim Rind mindestens drei Jahre. Inzwischen wurden BSE-Fälle aus zehn europäischen Ländern gemeldet. Erst 2003 wurde ein „wahrscheinlich“ erster BSE-Fall aus den USA bekannt.

Zahlreiche Studien befassen sich in jüngster Zeit mit der Biosynthese und den Eigenschaften von Prionen. Die Synthese der Prionen erfolgt am ER (Endoplasmatisches Reticulum) mit nachfolgender Komplettierung im Golgi-Apparat. Die normalen Prionproteine besitzen vorwiegend Aminosäuren in Spiralform, die pathogenen hingegen zum gleichen Anteil in Faltblattstruktur. Erstere sind im Gegensatz zu den infektiösen nicht Protease-resistent und durch Wärme denaturierbar. Normale Prionproteine unterliegen somit dem ständigen proteolytischen Abbau. Die infektiösen Prionen (PrPSc) hingegen reichern sich infolge ihrer Protease-Resistenz und Unlöslichkeit an und haben sogar eine Tendenz zur Aggregatbildung.